L-Cystine CAS:56-89-3 99% Fehér kristályok vagy kristályos por
| Katalógus szám | XD90322 |
| termék név | L-cisztin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekuláris képlet | C6H12N2O4S2 |
| Molekuláris tömeg | 240,30 |
| Tárolási részletek | Környező |
| Harmonizált Vámkódex | 29309013 |
Termékleírás
| Kinézet | Fehér kristályok vagy kristályos por |
| Próba | 99% |
| Fokozat | USP32 |
| Fajlagos forgás | -215° és -225° között |
| Nehéz fémek | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0,040%max |
| Fe | <0,003% |
| Szárítási veszteség | 0,20%max |
| Maradék gyújtásnál | 0,10%max |
| Cl | 0,10%max |
A fenilalanin és arginin szubsztrát analógokkal - benzil-borostyánkősavval és (2-guanidino-etil-merkapto)-borostyánkősavval - alkotott karboxipeptidáz T (CpT) komplexek kristályszerkezetét molekuláris helyettesítési módszerrel határoztuk meg 1,57 Å és 1,62 Å felbontással a széles szubsztrátspecifitási profil érdekében. az enzimtől.A konzervatív Leu211 és Leu254 aminosavak (amelyek a karboxipeptidáz A-ban és a karboxipeptidáz B-ben is jelen vannak) szerkezeti determinánsnak bizonyultak a hidrofób szubsztrátok felismerésében, míg az Asp263 a pozitív töltésű szubsztrátok felismerésében.Ezen determinánsok mutációi módosítják a szubsztrát profilt: a Leu211Gln CpT variáns karboxipeptidáz B-szerű tulajdonságokat, a CpT variáns Asp263Asn pedig a karboxipeptidáz A-szerű szelektivitást szerez.Kimutatták, hogy a Leu254-gyel és a Tyr255-tel kölcsönhatásba lépő Pro248-Asp258 hurok felelős a szubsztrát C-terminális aminosavának felismeréséért.A szubsztrát kötődése az S1' alhelyen ennek a huroknak a ligandum-függő endens eltolódásához vezet, és a Leu254 oldallánc mozgása a Glu277 maradék konformáció átrendeződését indukálja, ami elengedhetetlen a katalízishez.Ez egy újszerű betekintés a metallokarboxipeptidázok szubsztrátszelektivitásához, amely bemutatja az S1' alhely és a katalitikus centrum közötti kölcsönhatások fontosságát.
