L-arginin CAS:74-79-3 99% Fehér kristályok vagy kristályos por
| Katalógus szám | XD90323 |
| termék név | L-arginin |
| CAS | 74-79-3 |
| Molekuláris képlet | C6H14N4O2 |
| Molekuláris tömeg | 174,20 |
| Tárolási részletek | Környező |
| Harmonizált Vámkódex | 29252900 |
Termékleírás
| Kinézet | Fehér kristályok vagy kristályos por |
| Próba | 99% |
| Azonosítás | Infravörös elnyelés |
| Szárítási veszteség | ≤ 0,5% |
| Kromatográfiás tisztaság | Az egyedi szennyeződések legfeljebb 0,5%-a található; Az összes szennyeződés legfeljebb 2,0%-a található |
| Maradék gyújtáson | ≤ 0,3% |
| Nehézfémek ( PB ) | ≤ 0,0015% |
| vas (mint Fe) | ≤ 0,003% |
| Szulfát (mint SO4) | ≤ 0,03% |
| Usp fokozat | USP 33 |
| Klorid (CI) | ≤ 0,05% |
| Fajlagos forgás [ α ] D 2 5 | +26,3 ° ~ +27,7 ° |
A Mycobacterium smegmatis G (MbsG), egy flavin-függő l-lizin-monooxigenáz mechanizmusát steady-state és gyors reakciókörülmények között vizsgáltuk primer és oldószer kinetikus izotóp hatások, szubsztrát analógok, pH és oldószer viszkozitás hatások, mint mechanisztikus szondák segítségével.Az eredmények arra utalnak, hogy az l-lizin a NAD(P)H előtt kötődik, ami a flavinredukció sebességi állandójának csökkenéséhez vezet.Az l-lizin kötődés nincs hatással a flavin oxidáció sebességére, ami egy lépésben megy végbe, anélkül, hogy C4a-hidroperoxiflavin intermediert észlelnénk.Hasonló hatásokat több szubsztrát analóggal is meghatároztunk.A flavin oxidációja pH-független, míg a NAD(P)H kcat/Km és kred/KD pH-profiljai egyetlen pKa értéket mutatnak ~6,0-nak, és a pH csökkenésével növekszik az aktivitás.Alacsonyabb pH-értéken az enzim szétkapcsoltabbá válik, több hidrogén-peroxidot és szuperoxidot termelve.A hidridtranszfer semleges pH-n részben sebességkorlátozó, alacsony pH-nál pedig sebességkorlátozóbbá válik.A NAD(P)H kcat/Km-ére fordított oldószerviszkozitási hatást figyeltek meg semleges pH-n, míg normál oldószerviszkozitási hatást alacsonyabb pH-n.Az eredmények együttesen egy egyedülálló mechanizmust jeleznek, ahol a reduktív félreakcióban sebességkorlátozó és pH-érzékeny konformációs változás következik be, amely befolyásolja a lizin hidroxilezésének hatékonyságát.
