A PII jelfeldolgozó fehérjék széles körben elterjedtek prokariótákban és növényekben, ahol számos anabolikus reakciót irányítanak.A metabolitok hatékony túltermelése megköveteli a szoros sejtvezérlő áramkörök lazítását.Itt bemutatjuk, hogy egy pontmutáció a Synechocystis sp.A PCC 6803 elegendő az arginin útvonal feloldásához, ami a cianoficin (multi-L-arginil-poli-L-aszpartát) biopolimer túlzott felhalmozódását okozza.Ez a termék biotechnológiai jelentőségű, mint aminosavak és poliaszparaginsav forrása.Ez a munka az útvonaltervezés újszerű megközelítését példázza személyre szabott PII jelátviteli fehérjék tervezésével.Itt a mesterséges Synechocystis sp.A PII-I86N mutációval rendelkező PCC6803 törzs az N-acetilglutamát kináz (NAGK) kulcsenzim konstitutív aktiválása révén túlzottan felhalmozta az arginint. A módosított BW86 törzsben az in vivo NAGK aktivitás erősen megnövekedett, és több mint tízszer magasabb arginintartalomhoz vezetett. mint a vad típusban.Ennek eredményeként a BW86 törzs a vizsgált körülmények között akár 57% cianoficint is felhalmozódott sejtszáraz tömegenként, ami az eddig jelentett legmagasabb cianoficin hozam.A BW86 törzs 25 és >100 kDa közötti molekulatömeg-tartományban termelte a cianoficint;a vad típus 30 és >100 kDa közötti tartományban állította elő a polimert. A BW86 törzs által termelt cianoficin nagy hozama és nagy molekulatömege, valamint a cianobaktériumok alacsony tápanyagigénye ígéretes eszközt jelent a cianoficin biotechnológiai előállításához.Ez a tanulmány bemutatja továbbá a metabolikus útvonal-tervezés megvalósíthatóságát a PII jelátviteli fehérje segítségével, amely számos baktériumban előfordul.
