L-glutaminsav CAS:56-86-0 99% fehér por
| Katalógus szám | XD90312 |
| termék név | D-glutaminsav |
| CAS | 56-86-0 |
| Molekuláris képlet | C5H9NO4 |
| Molekuláris tömeg | 147.13 |
| Tárolási részletek | Környező |
| Harmonizált Vámkódex | 29224200 |
Termékleírás
| Kinézet | Fehér kristály vagy kristályos por |
| Próba | 99% |
| Fajlagos forgás | +31,5 - +32,5° |
| pH | 3,0-3,5 |
| Szárítási veszteség | 0,2% max |
| Vas | 10 ppm max |
| AS2O3 | 1 ppm max |
| Nehézfém (Pb) | 10 ppm max |
| Ammónium | 0,02% max |
| Egyéb aminosavak | <0,4% |
| Klorid | 0,02% max. |
| Gyulladási maradék (szulfatált) | 0,1% max |
| Szulfát (mint SO4) | 0,02% max |
Az EAAT2 glutamát transzporter a hippokampusz glutamát felvételének >90%-át teszi ki.Bár az EAAT2 túlnyomórészt asztrocitákban expresszálódik, az EAAT2 molekulák ~10%-a az axonterminálisokban található.Annak ellenére, hogy a glutamáterg terminálisokban alacsonyabb az EAAT2 expressziója, amikor a hippocampális szeleteket alacsony koncentrációjú d-aszpartáttal (egy EAAT2 szubsztráttal) inkubálják, az axonterminálisok olyan gyorsan halmozzák fel a d-aszpartátot, mint az asztroglia.Ez megmagyarázhatatlan eltérést jelent az EAAT2 fehérje eloszlása és az EAAT2 által közvetített transzportaktivitás között.Az egyik hipotézis az, hogy (1) a belső szubsztrát és a külső szubsztrát heterocsere lényegesen gyorsabb, mint a nettó felvétel, és (2) a terminálisok a heterocseret részesítik előnyben a magas belső glutamátszint miatt.Jelenleg azonban nem ismert, hogy a heterocsere és a felvétel aránya hasonló vagy eltérő.Ennek a problémának a megoldására egy helyreállított rendszert használtunk a két folyamat relatív arányának összehasonlítására patkányban és egérben.A nettó felvétel érzékeny volt a membránpotenciál változásaira, és külső permeábilis anionok stimulálták, összhangban a nem csatolt anionvezetés meglétével.Ez utóbbi használatával azt is demonstráljuk, hogy a heterocsere sebessége a membránpotenciáltól is függ.Ezenkívül adataink nátriumszivárgás jelenlétére utalnak az EAAT2-ben.Az EAAT2 általi glutamátfelvétel korábbi modelljébe beépítve az új eredményeket, azt jósoljuk, hogy a csere feszültségérzékenységét a feszültségfüggő harmadik Na(+) kötődés okozza.Továbbá mind a kísérleteink, mind a szimulációink azt sugallják, hogy a nettó felvétel és a heterocsere relatív aránya összehasonlítható az EAAT2-ben.
