D-glutaminsav CAS:6893-26-1 99% Fehér por
| Katalógus szám | XD90313 |
| termék név | D-glutaminsav |
| CAS | 6893-26-1 |
| Molekuláris képlet | C5H9NO4 |
| Molekuláris tömeg | 147.13 |
| Tárolási részletek | Környező |
| Harmonizált Vámkódex | 29224200 |
Termékleírás
| Kinézet | Fehér kristályos por |
| Próba | 99% |
| Fajlagos forgás | -31-től -32,2-ig |
| Nehéz fémek | <10 ppm |
| AS | <1 ppm |
| pH | 3 - 3.5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10 ppm |
| Szárítási veszteség | <0,20% |
| Maradék gyújtáson | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Megoldás állapota | >98% |
A γ-glutamil-transzpeptidázok (γ-GT-k) elhasítják a glutation γ-glutamil-amid kötését, és a felszabaduló γ-glutamil-csoportot vízbe (hidrolízis) vagy akceptor aminosavakba (transzpeptidáció) viszik át.Ezek a mindenütt jelenlévő enzimek kulcsszerepet játszanak a glutation bioszintézisében és lebontásában, valamint a xenobiotikus méregtelenítésben.Itt közöljük a Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) és l-Glu-val alkotott komplexének 3Å felbontású kristályszerkezetét.A röntgensugaras szerkezetek megerősítik, hogy a BlGT az N-terminális nukleofil hidroláz szupercsaládhoz tartozik, és azt mutatják, hogy a fehérje nyitott aktív hely hasítással rendelkezik, amely hasonló a Bacillus subtilis homológ enziménél leírtakhoz, de különbözik a humán γ-GT és más mikroorganizmusokból származó γ-GT-k esetében.Az adatok azt sugallják, hogy az l-Glu kötődése a BlGT nagy alegység C-terminális farkának átrendeződését idézi elő, és lehetővé teszi a savmaradékok olyan klaszterének azonosítását, amelyek potenciálisan részt vesznek egy fémion felismerésében.Ezeknek a maradékoknak a BlGT konformációs stabilitásában betöltött szerepét négy új Ala egyedi mutáns autoprocessziójának, enzimatikus aktivitásának, kémiai és termikus denaturációjának jellemzésével tanulmányozták.Az eredmények azt mutatják, hogy az Asp568 helyettesítése Ala-val befolyásolja a fehérje automatikus feldolgozását és szerkezeti stabilitását.
