4-NITROFENIL-ALFA-D-MANNOPIRANOZID CAS:10357-27-4 Törtfehér por 98%
| Katalógus szám | XD90011 |
| termék név | 4-Nitro-fenil-alfa-D-mannopiranozid |
| CAS | 10357-27-4 |
| Molekuláris képlet | C12H15NO8 |
| Molekuláris tömeg | 30301.25 |
| Tárolási részletek | -2nak nek -8°C |
| Harmonizált Vámkódex | 29400000 |
Termékleírás
| Víz | <5% Karl Fische |
| Oldhatóság | A DMF 1%-a tiszta és színtelen |
| Tisztaság | Szabad 4-nitrofenol <200ppm |
| HPLC | >98% |
| Kinézet | Törtfehér por |
Mechanisztikus betekintés az alfa-mannozidázok Ca2+-függő családjába egy emberi bél szimbiontában.
A vastagbélbaktériumok, például a Bacteroides thetaiotaomicron, kulcsszerepet játszanak az emberi egészség megőrzésében azáltal, hogy a glikozid-hidrolázok (GH-k) nagy családjait hasznosítják az étrendi poliszacharidok és a gazdaglikánok tápanyagként való hasznosítására.A GH család ilyen bővülését példázza a B. thetaiotaomicron genom által kódolt 23 családból álló GH92 glikozidáz.Itt megmutatjuk, hogy ezek alfa-mannozidázok, amelyek egyetlen kiszorítási mechanizmuson keresztül hatnak a gazdaszervezet N-glikánjainak felhasználására.A két GH92 mannozidáz háromdimenziós szerkezete meghatározza a kétdoménes fehérjék családját, amelyben a katalitikus központ a domén határfelületén helyezkedik el, és sav (glutamát) és bázis (aszpartát) segíti a hidrolízist Ca(2+)-ban. függő módon.A GH92-ek háromdimenziós szerkezete inhibitorokkal komplexben betekintést nyújt a katalízis specifitásába, mechanizmusába és konformációs útvonalába.A Ca(2+) kulcsfontosságú katalitikus szerepet játszik abban, hogy elősegítse a mannozid alapállapotú (4)C(1) szék konformációjától az átmeneti állapot felé történő torzítását. (Irodalom: Nat.Chem.Biol.6, 125-32, (2010)
Ovalbumin glikoaszparaginok frontális affinitáskromatográfiája concanavalin A-Sepharose oszlopon.A lektin kötődési specifitásának kvantitatív vizsgálata.
A Sepharose 4B-vel immobilizált concanavalin A (ConA) kölcsönhatásait 10 ovalbuminból származó glikoaszparaginnal kvantitatívan vizsgáltuk frontális affinitáskromatográfiával.Ennél a módszernél a szénhidrát oldatot folyamatosan felvisszük egy ConA-Sepharose oszlopra, és az elúciós front késleltetését mérjük a kölcsönhatás erősségének paramétereként.Minden egyes ConA-val rendelkező szacharid disszociációs állandója (Kd) meghatározható.A p-nitrofenil-alfa,D-mannozid kötődésének elemzése kimutatta, hogy a ConA kötési tulajdonságai lényegében nem változnak a Sepharose 4B-n történő rögzítést követően.Az ovalbumin glikoaszparaginok mindegyikét tríciummal jelöltük reduktív metilezési módszerrel elemzés céljából.A kapott Kd-értékek összehasonlítása azt mutatta, hogy a ConA kötődése jelentősen változik a glikozillánc nagyon csekély szerkezeti eltéréseivel.Az eredmények arra utalnak, hogy a ConA egy specifikus glikozillánc szerkezetet ismer fel, a Man alfa 1-6(Man alfa 1-3)Man, amelyben a C-6 kötésű mannóz C-3 pozíciójában legalább egy hidroxilcsoportnak szabadnak kell lennie.
