(2S,3R)-2-amino-3-hidroxi-butánsav Cas: 72-19-5 99% Fehér kristályos por
Katalógus szám | XD90285 |
termék név | (2S,3R)-2-amino-3-hidroxi-butánsav |
CAS | 72-19-5 |
Molekuláris képlet | C4H9NO3 |
Molekuláris tömeg | 119.11916 |
Tárolási részletek | Környező |
Harmonizált Vámkódex | 29225000 |
Termékleírás
Próba | 99-101% |
Kinézet | Fehér kristályos por |
Fajlagos forgás | -27,5 és -29,0 között |
Nehéz fémek | 10 ppm max. |
AS | 10 ppm max |
pH | 5,2 - 6,5 |
SO4 | <0,020% |
Fe | 10 ppm max |
Szárítási veszteség | <0,20% |
Maradék gyújtáson | <0,10% |
Transmittancia | NLT 98% |
Cl | <0,02% |
Ammónium só | <0,02% |
A szerin/treonin protein foszfatázokat számos patogén baktériumban leírták, mint esszenciális enzimeket, amelyek részt vesznek a foszforilációtól függő jelátviteli útvonalakban, és gyakran társulnak ezen organizmusok virulenciájához.A Mycoplasma synoviae genomjának vizsgálata feltárta a protein-foszfatáz 2C (PP2C) alcsalád feltételezett protein-foszfatázát kódoló gén (prpC) jelenlétét.Itt beszámolunk az M. synoviae foszfatáz (PrpC) teljes biokémiai jellemzéséről és a fémionok különleges szerepéről ezen enzim szerkezet-funkció kapcsolatában.A PrpC aminosavszekvencia analízise feltárta, hogy a kétmagvú fémcentrumban és a feltételezett harmadik fémion-koordináló csoportban, a PP2C foszfatázokban konzervált aminosavak mindegyike jelen van a PrpC-ben.A PrpC egy monomer fehérje, amely Mn(2+) ionfüggő foszfor szubsztrátokat képes defoszforilálni.A termikus stabilitás analízis kimutatta az enzim stabilitását enyhe hőmérsékleten és a Mn(2+) ionok hatását ebben a tulajdonságban.A tömegspektrometriás elemzés azt sugallta, hogy három fémion kötődik a PrpC-hez, amelyek közül kettőnek látszólagos nagy affinitási állandója van.A feltételezett harmadik fémkoordináló aminosavak, az Asp122 és az Arg164 mutációs analízise feltárta, hogy ezek a variánsok gyengébb mangánionokat kötnek, és mindkét mutáció befolyásolta a PrpC foszfatáz aktivitását.Ezen eredmények szerint a PrpC egy fémfüggő fehérje-foszfatáz tag, amely javított holoforma stabilitással és Asp122-vel, amely valószínűleg a harmadik fémkötő helyben játszik szerepet, és elengedhetetlen a katalitikus aktivitáshoz.